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免疫球蛋白（Ig）的分子結構

任何類型的Ig都具有相同的基本結構，每個Ig分子由4條肽鏈組成，2條長鏈稱為重鏈由450~550個氨基酸殘基組成，分子量約為50~70kDa；2條斷鏈稱為輕鏈（Light chain,L）由220個氨基酸殘組成，分子量為25 kDa。4條肽鏈通過鏈間二硫鍵連接而成。整個Ig分子單體呈Y形，在重鏈恒定區(qū)有少量糖類，故Ig為糖蛋白。

Ig分子輕鏈和重鏈中氨基酸序列變化較大的區(qū)域稱為可變區(qū)（Variable region,V區(qū)）；肽鏈C端其余部位輕鏈和重鏈中氨基酸序列較為恒定，彼此相差不大，稱為恒定區(qū)（Con-Stint Region區(qū)）V區(qū)中H鏈和L鏈各有3個區(qū)域的氨基酸組成和排列順序高度可變，稱為高變區(qū)（HVR）它是抗體Ig與抗原發(fā)生特異性結合的部位，又稱為互補決定區(qū)（CDR）分別為CDR1、CDR2和CDR3. CDR以外的區(qū)域的氨基酸組成和排列順序相對不易變化。稱為骨架區(qū)（FR）大約占V區(qū)的75%，其功能在于維持V區(qū) 三維結構的穩(wěn)定，